Ферменты функции и определение их активности реферат

Милена

Фибриллярные и глобулярные группы. Такие реакции могут протекать по двум различным механизмам. Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах. Люди отличаются друг от друга цветом кожи, волос и глаз. Корвизар описал другой фермент, переваривающий белки - трипсин. Розенгарт Ферменты- двигатели жизни Например, амилаза-фермент, гидролизующий крахмал с которой мы уже встречались неоднократно, имеет индекс 3. Например, химотрипсин протеаза , участвующая в пищеварении , получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена.

Например, пепсин имеет название EС 3. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:. EC 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую.

Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ. EC 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов. Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным свяСоглашения о наименовании ферментов.

Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс - аза к названию субстрата например, лактаза - фермент, участвующий в превращении лактозы. Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH щелочная фосфатаза или локализации в клетке мембранная АТФаза. Простейшим описанием кинетики односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса-Ментен.

Простейшая кинетическая схема, для которой справедливо уравнение Михаэлиса:. В кон. ХVIII — нач.

Определение активности изофермента КК-МВ имеет преимущество по сравнению с определением тропонина из-за возможности круглосуточного определения, простоты и скорости определения и относительно низкой стоимости. Это правило было сформулировано Э. Концентрация и доступность субстрата. Классификация ферментов построена так, что в ней оставлены свободные места для ещё не открытых ферментов. Все нуклеазы могут быть разделены на две группы: экзонуклеазы и эндонуклеазы.

XIX вв. Однако механизм этих явлений был неизвестен. В XIX. Правила приема и хранения. Классификация ферментов по типу реакции, катализируемой ими. Способы регуляции активности ферментов. Конститутивные и адаптивные ферменты. Активаторы ферментов вещества, повышающие их способность ускорять реакцию.

Необратимые, конкурентные и неконкурентные ингибиторы.

  • При постоянном количестве фермента скорость возрастает с увеличением концентрации субстрата.
  • Ферментативные препараты для производства кормов получают из плесневых грибов и бактерий, но задачи здесь ставят иные.
  • В простейшем случае- это химическое превращение комплекса, в результате которого субстрат S распадается на продукты обозначим их буквой Р , а фермент выходит из реакции в неизменном виде.
  • К таким ферментам обычно относятся ферменты окислительно-восстановительного действия.

Содержание в крови внутриклеточных ферментов. Понятие и назначение ферментов, их особенности, классификация и специфика действия. Основные свойства пищеварительных ферментов. Эффективность химической реакции каталаза. Действие фермента на субстрат в определенном виде среды рНего применение.

Определение ферментов, их виды, механизмы функционирования, основные свойства и международная классификация. Это выражение стало крылатым и дожило до наших дней. Этот образ предполагает жёсткость, неизменность структуры, железную прочность фермента и субстрата. Такие свойства не типичны для гибких, подвижных молекул биологических веществ. Поэтому, главным образом благодаря работам американского биохимика Д. Кашленда, возникла другая теория, дополняющая и расширяющая представления Фишера.

Согласно этой гипотезе, полное соответствие между молекулой субстрата и каталитическим центром фермента возникает лишь тогда, когда они встречаются с друг другом.

Субстрат вызывает в молекуле фермента такое изменение расположения химических групп в пространстве, что ранее отсутствовавшее соответствие появляется и вместе с этим появляется возможность образовать фермент- субстратный комплекс. Его возникновение связано с гибкостью белковой молекулы, с подвижностью её структуры, но оно возможно, разумеется, только в том случае когда молекула субстрата имеет пригодные для этого свойства и форму. В приложении 5 изображена схема, поясняющая возникновение наведённого соответствия между ферментом и субстратом.

Только после контакта фермента с субстратом химические группировки активного центра А, В, С в результате изменения их пространственного расположения приходят в состояние строгого соответствия молекуле субстрата. Нужно ферменты функции и определение их активности реферат также в виду, что молекула субстрата, хотя она, как правило, и значительно меньше молекулы фермента, ферменты функции и определение их активности реферат обладает некоторой подвижностью и при взаимодействии с ферментом эта подвижность может способствовать более полному соответствию.

Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. Что бы понять и правильно оценить результаты определения ферментативной активности, нужно совершенно отчётливо представить себе, от каких факторов зависит скорость реакции, какие условия оказывают на неё влияние. Этот процесс катализирует большая группа ферментов, объединенных названием нуклеаз.

Особенность ферментов состоит в том, что об их наличии мы можем судить только по их действию. Мы умеем измерять скорость ферментативных реакций, то есть количество субстрата, подвергшегося превращению в единицу времени, например в одну минуту или в один час. Разным ферментам свойственна далеко не одинаковая молекулярная активность. Некоторое представление о реальных величинах этой активности даёт таблица Смотри приложение 7. Из таблицы видно, насколько различна молекулярная активность различных ферментов и каких огромных величин она может достигать в отдельных случаях.

Розенгарт Ферменты — двигатели. Постоянный обмен нуклеиновыми кислотами, составляет основную часть генетического материала клетки. В ходе обмена нуклеиновых кислот наряду с синтезом происходит и распад. Этот процесс катализирует большая группа ферментов, объединенных названием нуклеаз. Цепочка нуклеиновых кислот образованна фосфорной кислотой и углеводородом; азотистые основания служат боковыми группами.

Поэтому разрушение нуклеиновых кислот — это разрыв связей между остатками фосфорной кислоты и углевода. Все нуклеазы могут быть разделены на две группы: экзонуклеазы и эндонуклеазы. Экзонуклеазы действуют с одного из концов полинуклеотидной цепи и на каждом этапе отсекает по одному нуклеотиду, постепенно укорачивая цепочку. В отличие от этого эндонуклеазы сразу во многих местах разрывают связи внутри молекулы нуклеиновых кислот и поэтому приводят к быстрой деградации молекулы. Весь комплекс ферментов обмена нуклеиновых кислот выполняет важную биологическую задачу: сохранение в целостности генетического материала клетки и репарации исправления тех ферменты функции и определение их активности реферат структуры ДНК, которые могут возникнуть а результате радиоактивного или ультрафиолетового облучения и других вредных воздействий.

Ферменты функции и определение их активности реферат 7000057

Известно, что все проявления жизнедеятельности связаны с затратой энергии. Эта энергия освобождается при химических превращениях в клетке тех веществ, которые в виде пищи поступают в наш организм. Задача пищеварения сводится к тому, чтобы превратить главные пищевые вещества: белки, углеводы и жиры, - в такие продукты, которые непосредственно смогут быть использованы во внутриклеточном обмене.

Свой путь в организме пища начинает, попадая в рот, и уже на этом этапе она сталкивается с ферментами. В слюне содержится фермент амилазы ферменты функции и определение их активности реферат, катализирующий разложения крахмала ферменты функции и определение их активности реферат превращение его в сахар.

Разжёванная и смоченная слюной пища проглатывается и через пищевод попадает в желудок. Слизистая оболочка желудка вырабатывает желудочный сок. В желудочном соке есть соляная кислотапридающая желудочному содержимому кислую среду. Так же в желудочном соке имеется протеолитический расщепляющий белки фермент — пепсин. Он как раз лучше всего действует в кислой среде.

Из желудка пищевая кашица поступает в двенадцатиперстную кишку, где на неё изливаются соки дву самых крупных желёз человеческого организма: печени и поджелудочной железы. Сок поджелудочной железы содержит большой набор ферментов, действующих на все важнейшие пищевые вещества. Ферменты: трипсин и химотрипсин расщепляющие белки расщепляют пептидные цепи в разных местах. Комбинированная атака протеолитических ферментов желудочного и поджелудочного соков приводят к распаду белков на мелкие пептиды, содержащие небольшое количество аминокислотных остатков.

В поджелудочном соке содержится чрезвычайно активная амилазаона практически полностью завершает расщепление крахмала, начатое слюной. В результате крахмал превращается в солодовый сахар — мальтозу — дисахарид, состоящий из двух остатков глюкозы. Третий главный компонент пищи — жиры тоже расщепляются под влиянием поджелудочного сока.

Для этой цели там содержится специальный фермент — липаза. Простейшая и наиболее распространённая форма жиров — триглицериды. Под действием липазы молекула триглицерида присоединяет три молекулы воды и распадается на составляющие его глицерин и жирные кислоты. Но заключительную работу в области пищеварения совершает кишечный сок, вырабатываемый клетками слизистых оболочек тонких кишок. Он содержит много ферментов, заканчивающих процесс окончательного разложения пищевых веществ.

Осколки белковых молекул распадаются на орфоэпические русского языка реферат аминокислоты; мальтоза, образовавшаяся из крахмала, и другие сложные углеводы превращаются в простые углеводы — моносахариды — вроде глюкозы. На этом заканчивается процесс пищеварения. Одна из защитных реакций — свёртывание крови, происходит с участием ферментов. Как же происходит свертывание крови?

Кровь, как известно состоит из жидкой части — плазмы и так называемых ферменных элементов, которые в ней плавают. Это кровяные клетки: эритроциты красные кровяные тельца и тромбоциты кровяные пластинки. Плазма представляет собой сложный раствор многих веществ, в том числе самых разнообразных белков.

Из белков плазмы для нас сейчас особый интерес представляет один — фибриноген.

Реферат: Ферменты

Пока кровь течёт по кровеносным сосудам, с фибриногеном ничего не происходит. Но стоит поранить сосуд настолько, чтобы кровь вытекала из него, как фибриноген очень быстро превращается в другой белок — фибрин. Фибрин, в отличии от фибриногена, не растворяется в плазме. В виде тонких нитей, переплетённых в густую сетку, он выпадает в осадок. В этой сетке застревают кровяные клетки и образуется плотный сгусток — тромбпрепятствующий дальнейшему кровотечению.

Превращение фибриногена в фибрин — процесс ферментативный, катализируемый ферментом тромбином. Тромбин — протеолитический фермент, подобный трипсину и химотрипсину. Но это фермент очень специфичный. Он действует только на фибриноген, отщепляя от его молекулы два сравнительно небольших полипептида. Оставшаяся часть молекулы фибриногена перестраивается и превращается в нерастворимый фибрин.

Ферменты функции и определение их активности реферат 4742

Также ферменты играют важную роль во всех проявлениях жизни. Успехи учения о ферментах внесли весомый вклад в развитие всех направлений человеческой практики. Ферменты нашли широкое применение в медицине.

Это, прежде всего, изучение таких болезней причина, которых лежит в недостаточности тех или иных ферментов. Далее это использование определения активности ферментов в биологических жидкостях и тканях для диагностики различных заболеваний. И, наконец, это применение ферментов в качестве лекарственных средств. Генетически обусловленные нарушения.

Время от времени в бесконечно длинных цепях ДНК, где записаны все инструкции по синтезу белков, вдруг появляются случайные замены: вместо одного экономика дипломная работа становится.

Такие замены называются мутациями. Чаще всего конкретные причины мутации неизвестны. А последствия их нередко бывают роковыми. Приведем такой пример. Это взаимодействие не сопровождается образованием прочных ковалентных связей и поэтому легко обратимо. Ни один из промежуточных продуктов этой цепи реакций не ингибирует треониндегидратазу и ни один другой фермент цепи не ингибируется изолейцином, поэтому его можно причислить к высокоспецифическим ингибиторам треониндегидратазы [24].

Во многих ситуациях действие ферменты функции и определение их активности реферат становится необходимым увеличить, т. Активаторы — разнообразные вещества органической и неорганической природы, которые повышают скорость ферментативных реакций. Особенно часто активаторами выступают ионы двухвалентных и, реже, одновалентных металлов.

Получены доказательства, что около четверти всех известных ферментов для проявления полной каталитической активности нуждаются в присутствии металлов, без которых вообще очень многие ферменты становятся неактивными. Так, при удалении цинка угольная ангидраза карбоангидразакатализирующая биосинтез и распад Н 2 СО 3практически теряет свою ферментативную активность; более того, цинк при этом не может быть заменён никаким другим металлом. В других случаях они способствуют присоединению субстрата к активному центру и образованию фермент-субстратного комплекса.

Иногда металл соединяется с субстратом, образуя истинный субстрат, на который действует фермент. Следует отметить также, что металлы нередко выступают в роли аллостерических модуляторов эффекторов. Взаимодействуя с аллостерическим центром, подобный эффектор способствует образованию наиболее выгодной пространственной конфигурации фермента и активного фермент-субстратного комплекса.

Анионы в физиологических концентрациях обычно неэффективны или оказывают небольшое активирующее влияние на ферменты. Существуют представители класса регуляторных ферментов, у которых переход активной формы в неактивную происходит путём ковалентной модификации молекулы фермента. К этому классу относится, например, гликогенфосфорилаза из мышц и печени, катализирующая реакцию отщепления глюкозы от гликогена:.

Ферменты – биологические катализаторы. Значение ферментов. Видеоурок по биологии 10 класс

Эти остатки фосфосерина необходимы для максимальной активности фермента. Таким образом, активная форма гликогенфосфорилазы превращается в относительно неактивную форму в результате расщепления двух ковалентных связей между остатками фосфорной кислоты и двумя специфическими остатками серина в молекуле фермента.

Таким образом, распад гликогена в скелетных мышцах и печени регулируется путём изменения количественных соотношений активной и неактивной форм фермента. Переход из одной формы в другую сопровождается изменениями четвертичной структуры фермента, затрагивающими и его каталитический центр. Хотя в большинстве известных случаев регуляция действия ферментов путём их ковалентной модификации осуществляется через фосфорилирование и дефосфорилирование специфических остатков серина, только что описанным на примере гликогенфосфорилазы, существуют и другие способы ковалентной модификации ферментов, например, метилирование определённых аминокислотных остатков, присоединение к ним аденилатных групп и иные пути.

Некоторые более сложные регуляторные ферменты модулируются ковалентными и нековалентными механизмами. Такие ферменты катализируют реакции, представляющие собой наиболее важные этапы метаболизма, поэтому они взаимодействуют со множеством регуляторных метаболитов, осуществляющих как аллостерическую, так и ковалентную модификацию этих ферментов. Другой пример — глутаминсинтетаза E. Виды ферменты функции и определение их активности реферат.

Изоферменты разные на генетическом уровне и отличаются от первичной последовательности, а истинные множественные формы становятся разными на посттрансляционном уровне.

Связь между ферментами и наследственными болезнями обмена веществ была впервые установлена А. Гэрродом [en] в е гг. Если происходит мутация в генекодирующем определённый фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. Ферменты функции и определение их активности реферат этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает.

Если организм получает два таких мутантных гена по одному от каждого из родителейв организме перестаёт идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент.

Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза тёмного пигмента меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланингидроксилазы в печени.

В настоящее время известны сотни наследственных заболеваний, связанные с дефектами ферментов. Разработаны методы лечения и профилактики многих из таких болезней. Большинство лекарств влияют на течение ферментативных процессов в организме, запуская или приостанавливая те или иные реакции. Материал из Википедии — свободной энциклопедии. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версиипроверенной 30 августа ; проверки требуют 12 правок.

Сколько стоит написать твою работу?

Основная статья: Шифр КФ. Стиль этого раздела неэнциклопедичен или нарушает нормы русского языка. Следует исправить раздел согласно стилистическим правилам Википедии. Шифр каждого фермента содержит четыре числа, разделенные точками. Он составляется по следующему принципу:. Второе число, которое присваивается ферменту по классификации, обозначает подкласс.

У оксидоредуктаз оно указывает на природу той группы в молекуле донора, которая подвергается окислению 1- обозначает спиртовую группу —CH-OH; 2-альдегидную или кетонную группу и т.

Шифровая классификация имеет очень важное преимущество — она позволяет исключить необходимость при включении в список вновь открытых ферментов менять номера всех последующих. Ферменты функции и определение их активности реферат фермент может быть помещен в конце соответствующего подкласса без нарушения всей остальной нумерации. В последние годы ферменты стали применять в тонкой химической индустрии для осуществления таких реакций органической химии, как окисление, восстановление, дезаминирование, декарбоксилирование, дегидратация, конденсация, а также для разделения и выделения изомеров аминокислот L-ряда при химическом синтезе образуются рацемические смеси L- и D-изомеровкоторые используют в промышленности, сельском хозяйстве, медицине.

Используемые в пищевой промышленности ферменты имеют широкий спектр применения, включающий функции синтеза и разложения деградации.

Средства невербального общения докладРеферат по психологии сервисной деятельностиУчет и анализ банкротств темы для рефератов
Доклад на тему рафаэль сантиРеферат по психологии на тему общение как коммуникацияРеферат военная безопасность россии
Как оформить отчет по производственной практикеРеферат думают ли животныеПредпосылки образования древнерусского государства реферат

При выборе фермента для конкретного пищевого процесса следует принимать во внимание его источник и биохимические характеристики, что важно при сертификации. Подобно другим пищевым добавкам использование ферментов в пищевых продуктах нормируется законом.

Биокатализ ферментативный катализускорение химических реакций под влиянием ферментов. Все эти реакции не могли бы происходить с необходимой для живых организмов скоростью, если бы в ходе эволюции не возникли механизмы их ускорения с помощью биокатализа. Вещество, подвергающееся превращению в присутствии фермента, называют субстратом. Субстрат присоединяется к ферменты функции и определение их активности реферат, который ускоряет разрыв одних химических связей в его молекуле и создание других; образующийся в результате продукт отсоединяется от фермента.

Ферменты не подвергаются износу во время реакции. Теоретически это может продолжаться бесконечно, по крайней мере, до тех пор, пока они не израсходуют весь субстрат. Это правило было сформулировано Э. Фишером в г. Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса образования промежуточного комплекса.

Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике. В е годы нашего столетия это статическое представление было заменено гипотезой Д. Кошланда об индуцированном соответствии субстрата и фермента. Ферменты, в основном, — не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию.

В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. Но в процессе всё большего развития науки гипотеза Кошланда постепенно вытесняется гипотезой топохимического соответствия. Сохраняя основные положения гипотезы взаимоиндуцированной настройки субстрата и фермента, она фиксирует внимание на том, что специфичность действия ферментов объясняется в первую очередь узнаванием той части субстрата, которая не изменяется при катализе.

Между этой частью субстрата и субстратным центром фермента возникают многочисленные точечные гидрофобные взаимодействия и водородные связи.

[TRANSLIT]

На активность ферментов, а следовательно и на скорость реакций ферментативного катализа оказывают влияние различные факторы: :. Концентрация и доступность субстрата.

При постоянном количестве фермента скорость возрастает с увеличением концентрации субстрата.

Ферменты функции и определение их активности реферат 207

Эта реакция подчинена закону действующих масс и рассматривается в свете теории Михаэлиса — Ментона. Концентрация фермента. Концентрация ферментов ферменты функции и определение их активности реферат относительно невелика.

Скорость любого ферментативного процесса в значительной степени зависит от концентрации фермента. Для большинства пищевых применений скорость реакций пропорциональна концентрации ферментов. Исключение составляют те случаи, когда реакции доводят до очень низких уровней субстрата.

Температура реакции. Самой оптимальной температурой является 37 oС, при которой в живом организме процессы протекают быстро, сберегая большое количество энергии. Для каждого фермента характерна определённая область значения рН, при которых фермент проявляет максимальную активность. Однако наилучшими условиями их функционирования являются близкое к нейтральному значение величины рН.

В резко кислой или резко щелочной среде хорошо работают фундаментальные свойства живых систем некоторые ферменты. Влияние рН среды на действия ферментов основано на том, что происходит изменение заряда различных групп белка в ферменты функции и определение их активности реферат центре фермента, вызывающее существенное изменение конформации полипептидной цепи.

Продолжительность процесса. Для реакции ферментативного катализа первого порядка скорость реакции со временем уменьшается, так как уменьшается доступность субстрата.

Такие реакции ферментативного катализа требуют достаточно много времени для её завершения. Наличие ингибиторов или активаторов. В качестве таких веществ могут выступать металлы медь, железо, кальций или соединения из субстратов. Некоторые вещества способны активировать или стабилизировать ферменты. Присутствие в реакционной среде некоторых ионов может активировать образование активного субстрат ферментного комплекса, и в этом случае скорость ферментативной реакции будет увеличивается.

Такие вещества получили название активаторов. Знания, получаемые людьми из природы, используются в современном мире повсюду, начиная от строительства и кончая медициной.

Сегодня эти знания уже составили новую область науки: биомиметику. Этот термин, впервые ввел американский писатель-натуралист Джанин Бениус. Биомиметика - область химии, которая моделирует процессы, происходящие в живой природе. Открытия в области биомиметических систем готовят революционный переворот в области синтеза новых материалов.