Реферат ферменты катализаторы биохимических реакций

Эвелина

Поскольку получить эту энергию может только небольшая часть комплексов A--В, достижение переходного состояния -- еще более редкий случай, чем возникновение комплекса. В некоторых случаях молекулы конечного продукта метаболического пути связываются с продуцировавшим их ферментом и препятствуют дальнейшему образованию этого же самого продукта, таким образом конечный продукт тоже может являться ингибитором фермента. Обмен углеводов. Например, пепсин. Выберите раздел: Организмы. Система пищеварения работает над преобразованием и расщеплением жиров, углеводов и белков, так как в пищевых продуктах все эти компоненты содержатся в сложных для переваривания формах.

Ферменты — это особые белковые молекулы, ускоряющие реакции.

Реферат ферменты катализаторы биохимических реакций 5351424

Ферменты представляют собой большую группу специфических белковприсутствующих во всех без исключения клеточных биосистемах. Ферменты часто называют биологическими катализаторами. С помощью белков-ферментов реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых клетках.

Без них все процессы в клетке протекали бы очень медленно. Последовательность реакций составляет так называемый метаболический путь. Большинство ферментов проявляют максимальную активность при значениях pH, близких к нейтральному, т. Такие вещества называют коферментами. Доклады и рефераты лекции, конспекты, шпаргалки.

Астрономия Выберите раздел: Астрономические реферат ферменты катализаторы биохимических реакций и уравнения. Астрономические инструменты. Астрономические объекты. История астрономии. Космические технологии. Небесная механика. Об астрономии.

Выберите предмет: Анатомия Выберите раздел: Общие темы анатомия. Реферат ферменты катализаторы биохимических реакций раздел: Астробиологические гипотезы. Выберите раздел: Систематика животных. Данное положение подтверждается крайне высоким сродством многих ферментов по отношению к аналогам переходного состояния, что можно пояснить простой механической аналогией на схеме справа : если хотят перекатить металлические шарики реагенты с места EA состояние субстрата в энергетически более высокое переходное состояние, а затем в EP состояние продуктанужно расположить магнит катализатор таким образом, чтобы сила притяжения действовала не на EA аа на переходное состояние.

Кинетика ферментативного катализа имеет некоторые особенности. Способность ферментов специфически связывать свои субстраты обусловливает важнейшую особенность катализируемых ими реакций: они начинаются с образования фермент-субстратного комплекса.

Связывание субстратов ограничивает их подвижность, сближает и ориентирует их относительно друг друга оптимальным образом для осуществления реакции; уменьшение степеней свободы поступательного и вращательного движения приводит к снижению энтропии. Важным следствием сближения и взаимной ориентации реагирующих групп субстратов, с одной стороны, и функциональных групп фермента, с другой, является то, что катализ становится внутримолекулярным.

Реферат ферменты катализаторы биохимических реакций 2367

Это существенно увеличивает его эффективность, так как продуктивные столкновения между молекулами в растворе относительно редки.

Михаэлису и М. Ментен образование фермент-субстратного комплекса осуществляется в результате сравнительно быстрой обратимой стадии:.

  • Действие токсических веществ на организм.
  • Идеальная температура для них - это температура человеческого тела и чуть выше, не более 39 градусов.
  • Связывание субстратов ограничивает их подвижность, сближает и ориентирует их относительно друг друга оптимальным образом для осуществления реакции; уменьшение степеней свободы поступательного и вращательного движения приводит к снижению энтропии.
  • Иммобилизованные ферменты можно использовать, главным образом, в трех основных направлениях: 1.
  • Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе.
  • Передняя Азия.
  • Аллостерические ферменты подразделяются на две группы: 1 гомотропные 2 гетеротропные.

Вторая стадия реакции является лимитирующей. Общая скорость реакции пропорциональна концентрации фермент-субстратного комплекса. В начальный период реакции концентрация продукта пренебрежимо мала, и вторую стадию можно считать необратимой. В таком случае начальная скорость ферментативной реакции выражается уравнением:.

Последнее уравнение называют уравнением Михаэлиса-Ментен. Необходимо отметить, что величина КМсовпадает с термодинамической реферат ферменты катализаторы биохимических реакций диссоциации фермент-субстратного комплекса только в случае квазиравновесия первой стадии и лимитирования процесса второй стадией.

Во всех остальных случаях КМявляется сложным комплексом констант скорости стадий ферментативного процесса. В данной работе рассмотрено одно из биологически активных веществ, а именно - ферменты.

Для диагностики различных патологических процессов в организме широко используются ферментные тесты, отличающиеся от других химических диагностических тестов высокой чувствительностью и специфичностью. Войти Регистрация Восстановить.

Ферменты являются биологическим катализатором белковой природы, ускоряющим химические реакции в живых организмов и вне. Ферменты обладают уникальными свойствами, которые отличают их от обычных органических катализаторов. Это, прежде всего, необычно высокая каталитическая активность. Другое важнейшее свойство ферментов - это избирательность их действия. Важным свойством ферментов, которое необходимо учитывать при их практическом реферат ферменты катализаторы биохимических реакций, является стабильность, то есть их способность сохранять каталитическую активность.

Благодаря высокой специфичности ферментов в организме не воцаряется хаос: каждый фермент выполняет строго отведённые ему функции, не влияя на течение многих десятков и сотен других реакций, происходящих в его окружении. Роль ферментов в жизнедеятельности организмов велика. Определение ферментов как специфических белков, присутствующих во всех живых клетках биологических катализаторов. Пространственность структурной молекулы ферментов, процесс биосинтеза оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы.

Ферменты энзимы - органические катализаторы белковой природы. История изучения, общая характеристика строения и функций.

Реферат ферменты катализаторы биохимических реакций 4158

Мультиферментные комплексы. Зависимость скорости реакции от температуры, pH, концентрации субстрата. Продукты, богатые ферментами. Классификация ферментов Международным союзом молекулярной биологии по типу катализируемых реакций: оксидоредуктаза, трансфераза, гидролаза, лиаза, лигаза, изомераза.

Модели соединения фермента с субстратом. Гипотеза Кошланда об индуцированом соответствии. Общая характеристика и основные типы ферментов. Химические свойства ферментов и катализируемых ими реакций. Селективность и эффективность ферментов. Зависимость от температуры и от среды раствора. Активный центр фермента. Скорость ферментативных реакций. Механизм образования активных форм регуляторных пептидов. Метод определения активности ангиотензинпревращающего фермента. Эти металлы катализируют ряд химических взаимодействий.

Во-первых, они абсорбируют окись углерода COокись азота NO и кислород, причем каждая молекула NO распадается на составляющие ее атомы.

CO соединяется с атомом кислорода, образуя диоксид углерода, а атомы азота соединяются, и получаются молекулы азота. В то же время реферат ферменты катализаторы биохимических реакций кислорода дает возможность углеводородам, не до конца сгоревшим в автомобильных цилиндрах, полностью окислиться до диоксида углерода и воды.

Вот так выхлопные газы, которые содержат окись углерода смертельный яд и вещества, приводящие к кислотным дождям, а также несгоревшие фрагменты исходных молекул бензина, превращаются в относительно безвредную смесь диоксида углерода, азота и воды. Чтобы понять действие ферментов, необходимо знать, что реферат ферменты катализаторы биохимических реакций взаимодействия сложных органических молекул недостаточно их простого контакта.

Ферменты (биологические катализаторы)

Например, пепсин. Субстратом для него является пептидная группировка атомов или пептидная связь. Пепсин расщепляет, как известно, белки, то есть те молекулы, в которых присутствует пептидная группировка.

Для ферментов с абсолютной специфичностью субстратом является сама молекула, вступающего в химическую реакцию вещества. Большинство ферментов обладают абсолютной специфичностью. Один из важных различий между неорганическими катализаторами и ферментами связан с белковой природой последних. Ферменты проявляют свою активность только в условиях водных растворов и при физиологических значениях рН и температуры реферат ферменты катализаторы биохимических реакций.

По строению ферменты могут быть простыми и сложными белками. Небелковую часть сложного фермента, которая легко может отделяться от апофермента белковая часть фермента и которая, как правило, представлена сложными органическими соединениями, называют коферментом.

Небелковая часть фермента может быть представлена и простыми веществами неорганической природы, чаще ионами металлов, которые оказываются прочно связанными реферат ферменты катализаторы биохимических реакций апоферментом. В этом случае её называют - доклад про северное сияние. Из большого числа ферментов можно выделить особый класс - регуляторные ферменты, которые могут воспринимать различные метаболические сигналы и в соответствии с ними изменять свою каталитическую активность.

Благодаря действию таких ферментов все ферментативные системы в клетке функционируют координированно, что является необходимым для поддержания жизнеспособности отдельных клеток и целых организмов. Различают несколько групп регуляторных ферментов. Наибольшее значение из них имеет аллостерические ферменты, которые кроме активного центра содержат ещё второй центр, называемый аллостерическим.

В настоящее время известно около различных ферментов. Согласно международной системе классификации и номенклатуры различают 6 классов ферментов. Каждый класс подразделяется на подклассы, а подклассы на группы. Трансферазы - катализируют реакции переноса функциональных групп и остатков молекул. Лиазы - катализируют негидролитическое расщепление связей образованных с участием углерода. По международной системе классификации оксидоредуктазы подразделяются на 23 подкласса, трансферазы — на 10, гидролазы — на 13 и т.

Такие реакции могут протекать по двум различным механизмам.

ФЕРМЕНТЫ 1. ПОДГОТОВКА К ЭКЗАМЕНУ ПО БИОХИМИИ

В реакциях первого типа, называемых реакциями единичного замещениядва субстрата С 1 и С 2 связываются с ферментом Ф либо специфическим, либо случайным образом с образованием комплекса Ф С 1 С 2который затем распадается на продукты П 1 и П 2 :. В этих реакциях с каталитическим центром фермента в данный момент времени связан только один из двух субстратов. Присоединение первого субстрата сопровождается переносом его функциональной группы на молекулу фермента.

Только после удаления продукта, образовавшегося из первого субстрата, второй субстрат может связаться с ферментом и принять функциональную группу [17]. Изучение механизма химической реакциикатализируемой ферментом наряду с определением промежуточных и конечных продуктов на разных стадиях реакции подразумевает точное знание геометрии третичной структуры фермента, природы функциональных групп его молекулыобеспечивающих специфичность действия реферат ферменты катализаторы биохимических реакций высокую реферат ферменты катализаторы биохимических реакций активность на данный субстрата также химической природы участка участков молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции.

Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. В активном центре условно выделяют [18] :. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты.

Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов. В конце реакции её продукт или продукты отделяются от фермента.

В результате фермент снижает энергию активации реакции.

Курсовая работа по металлоконструкциямКак выглядит доклад образец фото
Аграрная реформа 1990 рефератЭссе психолога о себе
Осевая симметрия в жизни докладБен элтон два брата рецензия

Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идёт по другому пути фактически происходит другая реакциянапример:. Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции для протекания которых требуется энергия. Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии.

Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ. Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности. Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам субстратная специфичность. Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте.

Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомеррегиоселективности образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата и хемоселективности катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий. Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной.

Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизинаесли за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.

Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата [19]. Фермент соединяется с субстратом реферат ферменты катализаторы биохимических реакций образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса.

Они чутко реагируют на ситуацию, в которой оказывается клетка, на факторы, воздействующие на неё как снаружи, так и изнутри. Скрытые категории: Википедия:Статьи с некорректным использованием шаблонов:Cite web не указан язык Википедия:Статьи с нерабочими ссылками с мая Страницы, использующие волшебные ссылки ISBN Википедия:Стилистически некорректные статьи Статьи со ссылками на Викисловарь. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула белковая глобула обладает уникальными свойствами.

Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию.

В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной реферат ферменты катализаторы биохимических реакций. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями процессингом. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой.

[TRANSLIT]

Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы. Например, химотрипсин протеазаучаствующая в пищеваренииполучается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе. Неактивная форма транспортируется в желудокгде превращается в химотрипсин.

Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок.