Аминокислотный состав растительных и животных белков реферат

Артемий

При этом способе происходит направленный транспорт частично денатурированных белков из цитоплазмы сквозь мембрану лизосомы в её полость, где они перевариваются. Первичная структура последовательность аминокислотных остатков полипептида определяется структурой его гена и генетическим кодом , а структуры более высоких порядков формируются в процессе сворачивания белка [23]. Белки разрушаются в процессе пищеварения , который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами. Однако подлинная история белковых веществ начинается тогда, когда появляются первые сведения о свойствах белков как химических соединений свертываемость при нагревании, разложение кислотами и крепкими щелочами и т. Дидро и Ж.

Не улучшают аминограмму такие рецептурные сочетания, как тесто с крупами, тесто с овощами капустой, картофелем.

Болезни недостаточности и избыточности белкового питания и белкового метаболизма. Ее проявлениями прежде всего будут снижение массы тела истощениепотеря работоспособности, глубокие гипови-таминозные состояния, снижение иммунитета. Вместе с тем не следует забывать об отрицательном влиянии избытка белка в питании. С белковой составляющей связан и ряд наследственных заболе-иапий, таких как фенилкетонурия, гистидинемия, гомоцистеи.

Нетрадиционные и новые источники белка.

Реферат иван грозный опричнина23 %
Реферат на тему компьютер и его составляющие92 %

Решение задачи по аминокислотный состав растительных и животных белков реферат производства пищевого белка связана, во-первых, с интенсификацией традиционных способов его получения, во-вторых, с более широким использованием в питании человека нетрадиционных и новых белковых ресурсов. В ближайшие десятилетия главным путем увеличения белковых ресурсов, по-видимому, останется традиционный, связанный с повышением продуктивности сельскохозяйственного производства в том числе за счет селекции и биотехнологических приемов, основанных на генно-инженерных методах и снижением потерь при переработке и обороте продовольственного сырья и пищевых продуктов.

Могут также использоваться белоксодержащие продукты с широким диапазоном содержания белка, такие как текстурат, гидролизат, мука. Все потенциальные источники белка должны рассматриваться в качестве носителей как известных, так и новых токсических, аллергенных и антиалиментарных веществ.

В реферат потребительскому кредиту изученном и широко применяемом белоксодержа-щем сырье — белковых продуктах переработки сои муке, изоля-те, концентрате, текстурате — содержится ряд биологически активных веществ и антиалиментарных факторов. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты.

Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники.

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию миозинперемещение клеток внутри организма например, амебоидное движение лейкоцитовдвижение ресничек и жгутикова также активный и направленный внутриклеточный транспорт кинезиндинеин. Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии.

Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам. Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислота также дополнительные нестандартные аминокислоты, например, цитруллин.

Вегетарианец? А откуда белок?! Б12? Антибиотики! Пестициды! Гормоны!

Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей [84]. Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми.

Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназакоторая катализирует первый этап в образовании лизинаметионина и треонина из аспартатаотсутствуют у животных. Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварениякоторый обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами.

Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса. Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии [85].

Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма. Единых аминокислотный состав растительных и животных белков реферат потребления белков человеком. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм. Структуру и функции белков изучают как на очищенных препаратах in vitroтак и в их естественном окружении в живом организме, in vivo.

Исследования белков in vivo в клетках или в целых организмах предоставляют дополнительную информацию о том, где они функционируют и как регулируется их активность [86]. Методы молекулярной и клеточной биологии обычно применяются для изучения синтеза и локализации белков в клетке. Расположение такого белка в клетке можно увидеть с помощью флуоресцентного микроскопа [88]. Кроме того, белки можно визуализировать с помощью распознающих их антител, которые в свою очередь несут флуоресцентную метку.

Часто одновременно с изучаемым белком визуализируют известные белки таких органелл, как эндоплазматический ретикулум, аппарат Гольджи, лизосомы и вакуоли, что позводяет более точно определить локализацию изучаемого белка [89].

Иммуногистохимические методы обычно используют антитела, которые коньюгированы с ферментами, катализирующими реакцию образования люминесцирующего или окрашенного продукта, что позволяет сравнить локализацию и количество изучаемого белка в образцах. Более редкой методикой определения расположения белков является равновесное ультрацентрифугирование клеточных фракций в градиенте сахарозы или хлорида цезия [90] [91]. Образец подготавливается для электронной микроскопии, а затем обрабатывается антителами к белку, которые соединены с электронно-плотным материалом, как правило, золотом [92].

С помощью сайт-направленного мутагенеза исследователи могут изменять аминокислотную последовательность белка и, следовательно, его пространственную структуру, расположение в клетке аминокислотный состав растительных и животных белков реферат регуляцию его активности. С помощью этого метода, используя модифицированные тРНК [93]можно также ввести в белок искусственные аминокислоты, и сконструировать белки с новыми свойствами [94].

Для выполнения анализа in vitro белок должен быть очищен от других клеточных компонентов.

Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. А из аминокислот в растениях синтезируются все необходимые для них белки. Эти белки образуют с ферментами устойчивые комплексы, в составе которых ферменты полностью теряют каталитические свойства.

Этот процесс обычно начинается с разрушения клеток и получения так называемого клеточного экстракта. Далее методами центрифугирования и ультрацентрифугирования этот экстракт может быть разделён на: фракцию, содержащую растворимые белки; фракцию, содержащую мембранные липиды и белки; и фракцию, содержащую клеточные органеллы и нуклеиновые кислоты.

Осаждение белков методом высаливания применяется для разделения белковых смесей, а также позволяет сконцентрировать белки. Седиментационный анализ центрифугирование позволяет фракционировать белковые смеси по значению константы седиментации отдельных белков, измеряемой в сведбергах S [95]. Чтобы выделить необходимый белок или белки на основе таких свойств, как молекулярная массазаряд и аффинность, затем используются различные виды хроматографии [96] [97]. Аминокислотный состав растительных и животных белков реферат того, белки могут быть выделены в соответствии с их зарядом с использованием электрофокусирования [98].

Чтобы упростить процесс очистки белков, часто используется генетическая инженериякоторая позволяет создать производные белков, удобные для очистки, не затрагивая их структуры или активности. Множество других меток было разработано, чтобы помочь исследователям выделить специфические белки из сложных смесей чаще всего методом аффинной хроматографии [99].

Масс-спектрометрия позволяет идентифицировать выделенный белок по его молекулярной массе и массе его фрагментов []. Для определения количества белка в образце используют ряд методов [] : биуретовый методмикробиуретовый методметод Бредфордаметод Лоуриспектрофотометрический метод.

Основные экспериментальные методы протеомики включают:. Совокупность всех биологически значимых взаимодействий белков в клетке называется интерактомом []. Систематическое исследование структуры белков, представляющих все возможные типы третичных структурназывается структурной геномикой [].

Предсказание пространственной структуры с помощью компьютерных программ in silico позволяется строить модели белков, структура которых ещё не определена экспериментально []. Методы предсказания пространственной структуры белков используются в развивающейся области генетической инженерии белковс помощью которой уже получены новые третичные структуры белков [].

Более сложной вычислительной задачей является прогнозирование межмолекулярных взаимодействий, таких как молекулярная стыковка и предсказание белок-белковых взаимодействий [].

2.2. Белки и их значение в питании

С помощью гибридных методов, сочетающих стандартную молекулярную динамику с квантовой механикой, были исследованы электронные состояния зрительного пигмента родопсина []. Материал из Википедии — свободной энциклопедии. Это стабильная версияпроверенная 19 июля У этого термина существуют и другие значения, см. Белки значения. Основная статья: Амфотерность. Основная статья: Растворимость. Основная статья: Денатурация белков. Основная статья: Первичная структура. Основная статья: Вторичная структура.

Основная статья: Третичная структура. Основная статья: Четвертичная структура. Основные статьи: Простые белки и Сложные белки. Основная статья: Биосинтез белка. Основная статья: Трансляция биология.

Пищевая ценность белков

Основная статья: Посттрансляционная модификация. Основная статья: Внутриклеточная сортировка белков. Основная статья: Шапероны. Основные статьи: Протеолиз и Протеасома. Основная статья: Аутофагия. Основная статья: Ферменты. Основные статьи: Структурная функция белков и Фибриллярные белки. Основная статья: Защитная функция белков. Основные статьи: Активатор белкиПротеасома и Регуляторная функция белков.

Основные статьи: Сигнальная функция белкаГормоны и Цитокины. Основная статья: Транспортная функция белков.

Основная статья: Клеточный рецептор. Основная статья: Протеомика. Основная статья: Предсказание структуры белка.

Однако короткие, меньше 30 аминокислотных остатков в длину полипептиды, особенно химически синтезированные, нельзя назвать белками. Structure of haemoglobin: a three-dimensional Fourier synthesis at 5.

Аминокислотный состав растительных и животных белков реферат 3411

Биоорганическая химия. Учебник для 10 класса. Позже, благодаря использованию физико-химических методов анализа, была определена молекулярная масса многих белков, установлена сферическая форма глобулярных белков, проведен рентгеноструктурный анализ аминокислот и пептидов, разработаны методы хроматографического анализа.

Обмен белков в аминокислотный состав растительных и животных белков реферат и их содержание в органах. Это вещество я наименовал - протеин" [20. Так писал еще в году голландский биохимик Жерар Мюльдер, который впервые открыл существование в природе белковых тел и сформулировал свою теорию протеина.

Слово "протеин" белок происходит от греческого слова "протейос", что означает "занимающий первое место". Все живое на земле содержит белки. Белки являются одними из четырех основных органических веществ живой материи белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жирыно по своему значению и биологическим функциям они занимают в ней особое место.

Но наиболее важными белками всех организмов являются ферменты, которые, холя и присутствуют в их теле и в каждой клетке тела в малом количестве, тем не менее управляют рядом существенно аминокислотный состав растительных и животных белков реферат для жизни химических реакций.

Все процессы, происходящие в организме: переваривание пищи, окислительные реакции, активность желез внутренней секреции, мышечная деятельность и работа мозга регулируется ферментами [9.

Белок — необходимая составная часть продуктов питания. Проблема пищевого реферат правила этикета за стоит очень остро. По данным Международной организации по продовольствию и сельскому хозяйству при ООН больше половины человечества не получает с пищей необходимого количества белка. Недостаток белка в пище вызывает тяжелое заболевание — квашиоркор.

Фойт, исходя из статистических цифр, предложил в качестве суточной нормы г белка. Нормы Читтендена 50—60 г и Хиндхеде 25—35 гкак показывает большой ряд наблюдений, являются совершенно недостаточными и, как правило, приводят к отрицательному азотистому балансу.

Энергетическая ценность 1 г белка составляет 4 ккал 16,7 кДж [22. В процессе пищеварения белки подвергаются гидролизу до аминокислот, которые и всасываются в кровь.

После расщепления белков в пищеварительном тракте образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь. В кровь всасывается также незначительное количество полипептидов - соединений, состоящих из нескольких аминокислот. Из аминокислот клетки нашего тела синтезируют белок, причем белок, который образуется в клетках человеческого организма, отличается от потребленного белка и характерен для человеческого организма. Образование нового белка в организме человека и животных идет беспрерывно, так как в течение всей жизни взамен отмирающих клеток крови, кожи, слизистой оболочки, кишечника и т.

Для того чтобы клетки организма синтезировали белок, необходимо, чтобы белки поступали с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются расщеплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот будет образован белок. Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белок непосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческим организмом, он вызывает ряд серьезных осложнений [19.

Существуют множество различных классификаций белков: по составу, строению, функциональному назначению и т. Это обусловлено тем, что хотя элементарный состав белков не велик и включает в себя лишь атомы C, H, O, N, S, иногда P и белки построены из остатков лишь 20 аминокислот.

Но с другой стороны в состав их молекул может входить от несколько десятков до сотен тысяч и даже миллионов аминокислотных остатков в различных вариациях, и молекулы белка могут содержать всевозможные функциональные группы практически всю органическую химию.

Но, кроме того, с точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные.

[TRANSLIT]

Для поддержания жизнедеятельности и функционирования всех живых организмов должен существовать постоянный обмен вещества и энергии. Главный элемент, входящий в состав белков, который нужен всем живым организмам — углерод [17. Высшие растения способны синтезировать все необходимые им аминокислоты и входящие белки.

[TRANSLIT]

Для этого им нужен азот в виде аммиака или нитратов, сера и фосфор в виде сульфатов и фосфатов, получаемые из почвенного раствора. Источником углерода служит фосфороглицериновая кислота продукт фотосинтеза. А из аминокислот в растениях синтезируются все необходимые для них белки. Млекопитающие не могут синтезировать некоторые аминокислоты и поэтому должны получать их в виде пищи. Таких незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, триптофан, фенилаланин.

Полноценными считаются белки, включающие в состав эти восемь незаменимых аминокислот. Причем продукты, содержащие эти белки, не могут быть заменены продуктами, содержащими жиры и углеводы.

Основными источниками белков для человека являются: мясо, яйца, рыба, фасоль, горох и бобы. В отличие от углеводов и жиров в организме не происходит накапливания и запасания белков.

🥙 Животный и растительный белок: мифы и заблуждения сыроедов и традиционно питающихся

Первая группа - молочные продукты. Именно молоко почти полностью обеспечивает потребности не только детского, но и взрослого организма.

В г молока содержится 3 г белка. Пол-литра молока в день - это более половины суточной потребности человека в животном белке. Белки молока содержат все аминокислоты и в наилучшем соотношении, необходимом организму. В молочных белках содержатся в значительных количествах метионин - аминокислота, важная для обеспечения нормальной деятельности печени.

Таким образом в молоке и молочных продуктах весьма удачно сочетаются полноценные белки [14. Вторая группа - мясо, рыба, яйца. Изучение аминокислотного состава различных продуктов показало, что степень усвоения мясных продуктов очень высока. Биологическая ценность белков рыбы не ниже, поскольку их аминокислотные составы весьма близки. Установлено, что белки рыбы и многих продуктов моря даже несколько легче перевариваются и усваиваются в организме человека, чем белки мяса.

Аминокислотный состав растительных и животных белков реферат 4846

Весьма ценным и питательным продуктом являются яйца, в них содержатся лучшие по аминокислотному составу белки. Третья группа - мука, хлебобулочные изделия, крупы, макаронные изделия. Основное значение продуктов этой группы, содержащих большое количество углеводов, - снабжение организма энергией.

Как бы промежуточным звеном между продуктами третьей и пятой группы является картофель. Картофель употребляется населением многих стран в относительно больших количествах. Белки поступают в организм человека и животных с различными пищевыми продуктами, в которых содержание белка колеблется в широких пределах. Приведем таблицу, дающую представление о содержании белка в некоторых продуктах питания.

Таблица 2. Содержание белка в некоторых продуктах питания. Генетически обусловленные нарушения структуры, а, следовательно, и свойств белков представляют собой в сущности группу моногенных наследственных болезней. Она возникают в результате точечных мутаций как структурных, так и регуляторных генов и передаются в поколениях в соответствии с законами Менделя.

Фенотипические проявления этих заболеваний обусловлены функциональными свойствами белков, их органной и тканевой принадлежностью, значимостью для метаболизма и т.

Следует аминокислотный состав растительных и животных белков реферат, что первичный генетический дефект ряда моногенных болезней муковисцедоз, ахондроплазия, мышечные дистрофии и др. Общность функций белков, ответственных за транспорт веществ в организме, объединяет в одну группу заболевания с самыми различными клиническими проявлениями. Наиболее распространенными среди них являются гемоглобинопатии — наследственные дефекты синтеза гемоглобина, при которых возможно развитие серьезных нарушений транспорта газов в организме.

К этой же категории относятся различные типы наследственных дислипопротеидемий, проявления которых связаны с нарушением транспорта холестерина и других липидов. Генетические дефекты могут явиться также причиной нарушения синтеза структурных белков организма. Чаще всего это связано с патологическими изменениями структуры пластических белков соединительной ткани.

Биохимические дефекты фибриллярного белка — коллагена объединяются в группу коллагеновых болезней, характеризующихся полиморфностью клинических проявлений. Врожденный адреногенитальный синдром связан с генетически обусловленной неполноценностью ферментных систем стероидогенеза в аминокислотный состав растительных и животных белков реферат надпочечников. Недостаток ферментов в первую очередь гидроксилазыучаствующих в биосинтезе кортикостероидов, приводит к снижению продукции кортизола и накоплению в крови предшественников его метаболизма окси-прогестерон, прогестерон.

Растормаживание секреции кортикотропина стимулирует выработку андрогенов, которые оказывают вирилизирующее действие на детский организм. При глубоком дефиците гидроксилазы также происходит резкое снижение биосинтеза альдостерона, в результате развивается сольтеряющий синдром [1. В ряде случаев нарушения функционирования и п физиолог реферат системы связаны с патологическими изменениями в геноме.

Наследственная недостаточность иммунного ответа может затрагивать специфические механизмы гуморального и клеточного иммунитета. В этих случаях речь идет о первичных иммунодефицитах.

Наследственные дефекты неспецифических факторов защиты фагоцитоза, системы комплемента и др.

Единых норм потребления белков человеком нет. А из аминокислот в растениях синтезируются все необходимые для них белки. Усиливая перистальтику кишечника, целлюлоза способствует более быстрому выведению аминокислот из организма, которые не всасываются.

Чрезвычайно многообразны проявления нарушений процессов биосинтеза и распада белков в организме при синдроме белковой недостаточности. Порочный круг при квашиоркоре. В экономически бедных районах тропической Америки, Центральной и Южной Африки, Индии недостаточное количество белка в рационе является важным этиологическим фактором заболевания детей — квашиоркора — на языке Ганы "красный мальчик" синонимы: гидрокахексия, пеллагра детская, синдром "депигментация — отёк" [10.

Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента нередко и избыточная активность у человека приводит к развитию заболеваний энзимопатий или гибели организма. Как правило, полноценными являются животные белки, а растительные белки в основном неполноценные.

  • Лектины — обязательный компонент любой живой системы, причем в одном и том же виде растения присутствует набор лектинов.
  • Категории : Белки Питательные вещества.
  • Для определения пространственной структуры белка применяют методы рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса и некоторые виды микроскопии.
  • Проблема пищевого белка стоит очень остро.
  • Это обусловлено тем, что хотя элементарный состав белков не велик и включает в себя лишь атомы C, H, O, N, S, иногда P и белки построены из остатков лишь 20 аминокислот.
  • Один и тот же белок может подвергаться многочисленным модификациям.

Это связано с тем, что растительные и животные белки резко различаются аминокислотным составом. В растительных белках, как правило, не хватает лизина, треонина и триптофана, поэтому они имеют низкую пищевую ценность, хотя в растениях обычно содержится достаточное для питания человека количество белков. Аминокислотный состав белков животного происхождения ближе к аминокислотному составу белков человека.

Включение их в рацион удовлетворяет потребность человека во всех незаменимых аминокислотах, поэтому они относятся к полноценным белкам. Высокой пищевой ценностью отличаются белки мясных и молочных продуктов. Из растительных белков хорошо сбалансированы по аминокислотному составу белки семян бобовых культур. В них содержатся почти все незаменимые аминокислоты в достаточном количестве для удовлетворения потребностей человека и, в первую очередь, такие дефицитные, как лизин, триптофан и треонин.

Однако белки семян бобовых обеднены серосодержащими аминокислотами. В составе белков плодов злаковых культур, напротив, часто не хватает лизина, треонина и триптофана, но содержится достаточное для питания человека количество серосодержащих аминокислот.

Реферат список используемой литературы белки бобовых и злаков хорошо дополняют друг друга и в смеси приближаются к полноценным животным белкам.

Таким образом, проблема обеспечения населения пищевым белком связана не только с количеством потребляемого белка, но и аминокислотный состав растительных и животных белков реферат его качеством, которое определяется аминокислотным составом белка. Пишевая ценность белка определяется не только наличием в нем всех незаменимых аминокислот. Белок будет полноценным, если все аминокислоты в нем представлены в оптимальном для нормальной жизнедеятельности организма количестве и соотношении.

Другими словами в белке пищи не только должен быть сбалансирован состав незаменимых аминокислот, но и должно быть определенное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот, в противном случае часть незаменимых аминокислот будет расходоваться не по назначению. Прежде всего надо учитывать, что такие заменимые аминокислоты, как цистеин и тирозин, синтезируются в организме человека из незаменимых аминокислот — метионина и фенилаланина соответственно.

Поэтому при недостаточном содержании в потребляемом белке цистеина и тирозина потребность организма в метионине и фенилаланине увеличивается, а при достаточном содержании — значительно уменьшается.

Цистеин и тирозин относят к условно заменимым аминокислотам, то есть к заменимым аминокислотам при условии достаточного поступления с пищей метионина и фенилаланина. Кроме этого, такие аминокислоты, как аргинин и гистидин, синтезируются в организме человека в недостаточном количестве.

Для полного обеспечения потребности организма, особенно детского, в этих аминокислотах с пищей должны поступать дополнительные количества данных аминокислот. Аргинин и гистидин — частично заменимые аминокислоты. При некоторых, чаще всего врожденных, заболеваниях перечень незаменимых аминокислот может расширяться. Например, в организме людей, страдающих фенилкетонурией, реакция превращения фенилаланина в тирозин не протекает.

Заболевание проявляется в нарушении развития мозга аминокислотный состав растительных и животных белков реферат новорожденных и, как следствие, умственной отсталости. Для таких людей тирозин является незаменимой аминокислотой, и продукты с высоким содержанием фенилаланина из их рациона следует исключить.

Таким образом, на величины потребностей организма в определенных аминокислотах сильно влияет общий аминокислотный состав белков. Для характеристики пищевой ценности белка чаще всего пользуются специальным показателем — аминокислотным скором от англ. Эталонный белок представляет собой теоретический белок, идеально сбалансированный по аминокислотному составу.